Proteín-enzým: úloha, vlastnosti, funkcia proteín-enzýmov v tele

V každej živej cele je veľachemických reakcií. Enzýmy (enzýmy) sú proteíny so špeciálnymi a mimoriadne dôležitými funkciami. Oni sa nazývajú biokatalyzátory. Hlavnou funkciou proteínových enzýmov v tele je urýchlenie biochemických reakcií. Počiatočné činidlá, ktorých interakcia je katalyzovaná týmito molekulami, sa nazývajú substráty a konečné zlúčeniny sú produkty.

V prírode fungujú enzýmové proteíny iba v živýchsystémy. V modernej biotechnológii sa však používajú klinická diagnostika, farmácia a medicína, purifikované enzýmy alebo ich komplexy, ako aj ďalšie komponenty potrebné pre operáciu systému a vizualizáciu údajov pre výskumníka.

Biologický význam a vlastnosti enzýmov

Bez týchto molekúl by živý organizmus nemoholfungovať. Všetky životné procesy spolupracujú vďaka enzýmom. Hlavnou funkciou proteínových enzýmov v tele je regulácia metabolizmu. Bez nich je normálny metabolizmus nemožný. Regulácia aktivity molekúl nastáva pod pôsobením aktivátorov (induktorov) alebo inhibítorov. Kontrola funguje na rôznych úrovniach syntézy bielkovín. On tiež "pracuje" na už pripravenú molekulu.

Hlavné vlastnosti proteínových enzýmov -špecifickosť voči určitému substrátu. A preto schopnosť katalyzovať len jednu alebo, zriedkavejšie, sériu reakcií. Obvykle sú takéto procesy reverzibilné. Obidva enzýmy sú zodpovedné za obe funkcie. Ale to nie je všetko.

Úloha proteínových enzýmov je nevyhnutná. Bez nich nedochádza k biochemickým reakciám. Kvôli pôsobeniu enzýmov je možné, aby reagencie prekonali aktivačnú bariéru bez výrazného výdaja energie. V tele nie je možné ohrievať teplotu nad 100 ° C alebo používať agresívne zložky ako chemické laboratórium. Proteínový enzým sa spája so substrátom. V ohraničenom stave nasleduje modifikácia nasledovaná jej uvoľnením. Takto fungujú všetky katalyzátory používané pri chemickej syntéze.

Aké sú úrovne organizácie molekuly proteín-enzým?

Zvyčajne tieto molekuly majú terciárny (globulový) alebokvartérne (niekoľko pripojených globulátov) proteínová štruktúra. Najprv sa syntetizujú v lineárnej forme. A potom zložte do požadovanej štruktúry. Na zabezpečenie činnosti biokatalyzátor potrebuje určitú štruktúru.

Enzýmy, rovnako ako ostatné proteíny, sú zničené zahrievaním, extrémnymi hodnotami pH, agresívnymi chemickými zlúčeninami.

Ďalšie vlastnosti enzýmov

Medzi nimi sú rozlíšené nasledujúce vlastnosti komponentov:

Stereošpecifickosť - tvorba len jedného produktu.
Regioselektivita je porušenie chemickej väzby alebo modifikácia skupiny iba v jednej polohe.
Chemoselektivita je katalýza iba jednej reakcie.

Vlastnosti práce

Úroveň špecifickosti enzýmov sa mení. Avšak, akýkoľvek enzým aktívny vždy na konkrétny substrát alebo skupiny zlúčenín s podobnou štruktúrou. Neproteínová katalyzátory nevykazujú túto vlastnosť. Špecifickosť meria väzbové konštanta (mol / l), ktoré môžu dosiahnuť 10^-10 mol / l. Práca aktívneho enzýmu je rýchla. Jedna molekula katalyzuje tisíce miliónov operácií za sekundu. Stupeň akcelerácie biochemických reakcií je výrazne (1000 až 100000 krát) vyšší ako u bežných katalyzátorov.

Účinok enzýmov je postavený na niekoľkýchmechanizmy. Najjednoduchšia interakcia sa vyskytuje s jednou molekulou substrátu, po ktorej nasleduje tvorba produktu. Väčšina enzýmov je schopná viazať 2-3 rôzne molekuly, ktoré vstupujú do reakcie. Napríklad prenos skupiny alebo atómu z jedného spojenia do iného alebo dvojitá substitúcia na princípe "ping-pong". Pri týchto reakciách je jeden substrát zvyčajne spojený a druhý je viazaný funkčnou skupinou na enzým.

Mechanizmus pôsobenia enzýmu sa skúma pomocou nasledujúcich metód:

Definície medziproduktov a konečných výrobkov.
Štúdie geometrie štruktúry a funkčných skupín spojené so substrátom a zabezpečenie vysokej reakčnej rýchlosti.
Mutácie enzýmových génov a určenie zmien ich syntézy a aktivity.

Aktívne a viazacie centrum

Molekula substrátu je oveľa menšia,než proteín-enzým. Preto sa väzba vyskytuje v dôsledku malého počtu funkčných skupín biokatalyzátora. Vytvárajú aktívne centrum pozostávajúce zo špecifickej skupiny aminokyselín. V komplexných proteínoch v štruktúre existuje protetická skupina neproteínovej povahy, ktorá môže byť tiež súčasťou aktívneho centra.

Je potrebné vyčleniť samostatnú skupinu enzýmov. Majú v molekule obsahuje koenzým trvalo viažuci molekuly a sú oslobodené od neho. Plne tvorený proteínom enzým holoenzymu, a pri odstraňovaní kofaktor - apoenzym. Ako koenzýmy pôsobia často vitamíny, kovy, deriváty dusíkatých báz (NAD - nikotínamid adenín dinukleotid, FAD - Flavin adenín dinukleotid, FMN - flavínmononukleotidu).

Väzbové centrum poskytuje špecifickosťafinitu k substrátu. Z toho dôvodu vzniká stabilný komplex substrát-enzým. Štruktúra globule je konštruovaná tak, aby na povrchu mala medzeru (dieru alebo dutinu) určitej veľkosti, ktorá zabezpečuje väzbu substrátu. Táto zóna sa obvykle nachádza neďaleko od aktívneho centra. Jednotlivé enzýmy majú miesta na viazanie sa na kofaktory alebo kovové ióny.

záver

Proteín-enzým hrá dôležitú úlohu v tele. Takéto látky katalyzujú chemické reakcie, sú zodpovedné za metabolický proces - metabolizmus. V každej žijúcej bunke sa neustále vyskytujú stovky biochemických procesov vrátane redukčných reakcií, štiepenia a syntézy zlúčenín. Oxidácia látok s veľkým množstvom energie sa neustále vyskytuje. Na druhej strane sa vynakladá na tvorbu sacharidov, bielkovín, tukov a ich komplexov. Produkty štiepenia sú štrukturálne prvky syntézy potrebných organických zlúčenín.